蛋白质的制备是一项非常详尽的作业。触及物理学、化学和生物学的常识很广。近年来虽有了不少改善，但其首要原理仍不外乎两个方面：一是运用混合物中几个组分分配率的不同，把它们分配于可用机械办法别离的两个或几个物相中，如盐析、有机溶剂提取、层析和结晶等;二是将混合物置于单一物相中，经过物理力场的效果使各组分分配于不同区域而到达别离的意图，如电泳、超离心、超滤等。因为蛋白质不能溶化，也不能蒸腾，所能分配的物相只限于固相和液相，并在这两相间相互替换进行别离纯化。制备办法可按照分子巨细、形状、带电性质及溶解度等首要因素进行分类。按分子巨细和形状分为差速离心、超滤、分子筛及透析等办法;按溶解度分为盐析、溶剂抽提、分配层析、逆流分配及结晶等办法;按电荷差异分为电泳、电渗析、等电点沉积、离子交换层析及吸附层析等;按生物功用专一性有亲合层析法等。
因为不同生物大分子结构及理化性质不同，别离办法也不一样。即同一类生物大分子因为选用资料不同，运用办法不同也很大。因而很难有一个统一标准的办法对任何蛋白质均可循用。因而试验前应进行充沛调查研究，查阅有关文献资料，对欲别离提纯物质的物理、化学及生物学性质先有必定了解，然后再着手进行试验作业。关于一个不知道结构及性质的试样进行创造性的别离提纯时，更需要经过各种办法比较和探索，才干找到一些作业规则和取得预期成果。其次在别离提纯作业前，常须树立相应的剖析判定办法，以正确指导整个别离纯化作业的顺利进行。高度提纯某一生物大分子，一般要经过多种办法、进程及不断改换各种外界条件才干到达意图。因而，整个试验进程办法的优劣，挑选条件效果的好坏，均须经过剖析判定来判明。
另一方面，蛋白质常以与其他生物体物质结合方式存在，因而也易与这些物质结合，这给别离精制带来了困难。如极微量的金属和糖对巨大蛋白质的安稳性起决定效果，若被除掉则不安稳的蛋白质结晶化的难度也随之增加。如顶峰淀粉酶 A的 Ca2+，胰岛素 Zn2+等。此外，高分子蛋白质具有必定的立体构象，适当不安稳，如前所述极易变性、变构，因而限制了别离精制的办法。通常是依据详细对象联用各种办法。为得到天然状况的蛋白质，尽量选用温文的手法，如中性、低温、避免起泡等，并还要留意防腐。
留意共存成分的影响。如蝮蛇粗毒的蛋白质水解酶活性很高，在别离纯化中需引起注重。纯化蝮蛇神经毒素时，当室温超过 20℃时，简直得不到神经毒素。蝮蛇毒中的蛋白水解酶能被 0.1mol/L EDTA彻底按捺，因而在进行柱层析前先将粗毒素 0.1mol/LEDTA溶液处理，即使在室温高于 20℃，仍能很好的得到神经毒素。
整个制备进程一般可分为 5个阶段：①资料的挑选和预处理，②细胞的破碎(有时需进行细胞器的别离)，③提取，④纯化(包含盐析，有机溶剂沉积，有机溶剂提取、吸附、层析、超离心及结晶等)，⑤浓缩、枯燥及保存。以上 5个阶段不是要求每个计划都完整地具备，也不是每一阶段截然分隔。
不论是哪一阶段运用哪一种办法，均必须在操作中保存生物大分子结构的完整性。保存活性避免变性及降解现象的发生。因空间结构首要依托氢键、盐键和范德华力的存在，遇酸、遇碱、高温、剧烈的机械效果及激烈的辐射等均可导致活性损失。因而挑选的条件应为非常温文。一起应留意避免体系中重金属离子、细胞本身酶系及其他有毒物质的污染。
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